Las enzimas dirigen las transformaciones
químicas y energéticas que tienen lugar en cada célula. Pero para realizar estas funciones básicas y vitales para nuestra vida
deben tener una capacidad de interaccionar de forma específica y reversible con
ligandos, que viene dada por su conformación espacial en el lugar de unión.
Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de este momento)
este debe “encajar” en el lugar de unión de la enzima. Por esto decimos que hay
complementariedad geométrica entre enzima y sustrato.
Los lugares de unión
acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de la enzima, formando
como un “bolsillo” en el cual entra el sustrato. De esta manera la superficie
de interacción entre sustrato y enzima es mayor, y las posibilidades de
conferir especificidad a la unión con el sustrato aumenta. La especificidad de
la unión es tan alta que la enzima es capaz de distinguir entre sustratos esteroisómeros, por lo tanto
decimos que las enzimas presentan esteroespecificidad. La esteroespecificidad
puede servir en casos concretos para separar rutas de formación y degradación
de productos, que se realizan de forma simultánea. Este hecho se debe a que las
enzimas son moléculas asimétricas.
La unión se mantiene
gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre átomos del sustrato y la
enzima, como enlaces de Van der Waals, enlace por puente de hidrógeno o puentes
salinos, durante la catálisis, pero la unión es temporal, por tanto cuando la
reacción enzimática finaliza se separan la enzima y el producto (ya no hablamos
de sustrato después de la catálisis, ya que tiene una conformación modificada
por la enzima).
FUENTE:
http://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato
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